NatCom: неправильная работа белка UNC45 может быть причиной мышечных заболеваний

К такому выводу пришли ученые из Лаборатории Тима Клаузена при Научно-исследовательском институте молекулярной патологии (Австрия). Результаты исследования опубликованы в журнале Nature Communications (NatCom).

Мышечное движение зависит от взаимодействия двух белков — актина и миозина, которые скользят друг по другу, создавая силу для сокращения мышц. Для этого белки должны быть точно организованы в саркомере — основной единице мышечной клетки. Это критически важно для поддержания здоровья мышц, особенно при нагрузках или стрессе.

Белок миозин составляет около 16% всех белков в мышечных клетках, и его правильная структура необходима для нормальной работы мышц. В этом процессе важную роль играет шаперон UNC45, который помогает миозину сворачиваться и поддерживает целостность саркомера. Нарушения в его работе могут привести к миопатиям — заболеваниям, связанным с нарушением функции миозина. Миопатии характеризуются слабостью и дегенерацией мышечных волокон, что нарушает способность мышц сокращаться и функционировать должным образом.

Исследование показало, что UNC45 помогает организму различать здоровый и поврежденный миозин, направляя его либо на сборку, либо на деградацию. Дефектные молекулы миозина маркируются другим белком — убиквитином, что сигнализирует о необходимости их разрушения.

Ученые установили, что некоторые мутации в миозине могут нарушать его взаимодействие с UNC45. Эти мутации приводят к неправильному сворачиванию миозина, что связано с развитием миопатий. Одно из таких заболеваний — синдром Фримена-Шелдона (FSS), вызывает аномалии в развитии мышц и костей, а также приводит к выраженной мышечной слабости.