Опыты ученых РФ помогут создать новые световые "выключатели" для нейронов

МОСКВА, 20 мая. /ТАСС/. Российские и зарубежные молекулярные биологи раскрыли структуру вирусного белка OLPVR1, который способен менять свою форму под действием вспышек света и по-разному взаимодействовать с ионами кальция в открытом и закрытом состоянии. Полученные учеными сведения помогут разработать новые методы манипуляции работой нейронов, сообщил Центр научной коммуникации МФТИ.

"Данная работа очень важна, во-первых, для понимания функционирования вирусных родопсинов, так как пока неизвестно значение этого уникального подсемейства белков. Во-вторых, изучение канальных родопсинов способствует развитию оптогенетики. Уникальность работы состоит в том, что нами были впервые получены кристаллографические данные высокого разрешения для открытого состояния канала", - пояснил научный сотрудник МФТИ Сергей Бухалович, чьи слова приводит Центр научной коммуникации вуза.

Как объясняют Бухалович и его коллеги, клетки органов зрения, а также большое число микробов и даже вирусов способны вырабатывать мембранные белки-родопсины, способные поглощать частицы света и менять свою форму. Как давно обнаружили ученые, эти пептиды позволяют манипулировать работой нейронов в мозге людей и животных при помощи вспышек света, что делает их изучение особенно интересным и важным.

В частности, ученые из МФТИ, а также их коллеги из ведущих научных центров Германии и Франции, впервые получили данные по структуре белка OLPVR1, который вырабатывает один из вирусов, поражающих водоросли в одном из озер на территории Антарктиды. Понимание того, как она меняется под действием вспышек света и начинает пропускать через себя ионы кальция, крайне важно для изучения того, как функционируют мембранные каналы на базе родопсинов.

Биологам удалось получить подобные сведения и "сфотографировать" молекулы белка OLPVR1 с атомным разрешением благодаря использованию специальных ловушек, позволяющих резко охлаждать кристаллы до температуры в минус 173 градуса Цельсия и нагревать их до комнатной температуры. Это позволило "заморозить" присутствующие в кристаллах белки в тех состояниях, которые были интересны для изучения, и просветить их при помощи пучков рентгена, вырабатываемых синхротроном ESRF.

Полученные подобным образом сведения о механизмах открытия и закрытия OLPVR1 помогли исследователям создать мутантную версию этого белка, которая начала втрое активнее пропускать через себя ионы в открытом состоянии после внесения всего трех точечных изменений в структуру данного пептида. Схожим образом, как предполагают ученые, можно модифицировать другие родопсины, что расширит их применение в оптогенетике.